Los Aminoacidos

INTRODUCCION Desde un punto de vista estructural, los aminoácidos son los elementos constituyentes de las proteínas y éstas a su vez son las estructuras que componen cualquier tejido vivo. Las fibras musculares, las membranas celulares, los enzimas, los elementos neuroquímicos del tejido cerebral, constituyen ejemplos de tejidos compuestos por proteínas; no en vano, el 70% de nuestro organismo (excluyendo el agua y el tejido graso), son proteínas. Es de tal relevancia su presencia, que a estos nutrientes se les conoce como los ‘constructores de la vida’. Desde un punto de vista funcional, los aminoácidos cumplen importantes funciones, entre ellas citar su intervención en el metabolismo energético, y su acción antiestrés minimizando los efectos nocivos que provocan ciertas enfermedades. Así, el papel que desempeñan las proteínas y, consecuentemente los aminoácidos, en nuestro organismo es clave. Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína. Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas. Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas, transportadora...

LOS AMINOACIDOS Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como propiedad básica; químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas. La formula general cuenta con un átomo central de carbono se enlazan, un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH), un grupo R (es el que varía de un aminoácido a otro) y un átomo de hidrógeno (H). Cuando dos aminoácidos se combinan se obtiene un dipéptido, tres aminoácidos un tripéptido y mayor cantidad de uniones de aminoácidos forman polipéptidos.

(C)

al cual

Cuando el polipéptido consta de más de medio centenar de aminoácidos se denomina proteína. Cuando las proteínas son digeridas, los aminoácidos se acaban. Son nutrientes imprescindibles para el mantenimiento de la vida, de hecho las funciones que llevan a cabo en el organismo son de extraordinaria relevancia. Son los responsables de la formación y mantenimiento de todos los tejidos orgánicos, son constituyentes fundamentales de enzimas, hormonas y fluidos corporales; son necesarios en la regulación de procesos vitales tan importantes como el crecimiento, digestión y la síntesis de anticuerpos. Los aminoácidos necesarios para la formación de proteínas están en el citoplasma de las células. Esas uniones se codifican en el núcleo celular. Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos. Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido.

1.-ENLACE PEPTÍDICO

Emil Fischer (1852–1919), premio Nobel de Química en 1902, descubrió el enlace peptídico. Cuando reacciona el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro, ambos aminoácidos quedan unidos mediante un enlace peptídico. Se trata de una reacción de condensación en la que se produce una amida y una molécula de agua. La sustancia que resulta de la unión es un dipéptido. •

El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.

•

Los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo plano.

1.1. d Polipéptidos y Proteínas

Dipépti os,

a) Dipéptidos Cuando se unen dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se forma un dipéptido. A cada uno de los aminoácidos que forman el dipéptido les queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo. A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose un tripéptido b) Polipéptidos La unión de cientos de estos aminoácidos enlazados forma una macromolécula llamada polipéptido. Claro está que en una cadena polipeptídica pueden repetirse los aminoácidos y no siempre están los 20 presentes. Cuando el número de aminoácidos unidos es aproximadamente 100, tendremos una proteína.

2.-PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero. •

La actividad óptica : se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvian hacia la izquierda.

•

El comportamiento anfótero: se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

3.-CLASIFICACION DE LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos se clasifican en dos grupos: • Aminoácidos esenciales: son 9 y se llaman así porque no pueden ser fabricados por nuestro cuerpo (el resto si) y deben obtenerse a través de la alimentación. Los aminoácidos esenciales son la Leucina, Isoleucina, Valina, Triptófano, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina e Histidina. Las fuentes de estos aminoácidos esenciales comprenden la leche, el queso, los huevos, ciertas carnes, las verduras, las nueces y los granos. • Aminoácidos no esenciales: son así mismos importantes pero si no se encuentran en las cantidades adecuadas, pueden sintetizarse a partir de los aminoácidos esenciales o directamente por el propio organismo. Estos aminoácidos son ácido Glutámico, Alanina, Aspartato y Glutamina. • Aminoácidos condicionalmente esenciales: serían esenciales sólo en ciertos estados clínicos. Así la Taurina, Cisteína y la Tirosina suelen ser esenciales en prematuros. La Arginina puede ser también esencial en casos de desnutrición o en la recuperación de lesiones o cirugía. La Prolina, la Serina y la Glicina.

Por último tenemos a la Carnitina que muchos autores también incluyen como aminoácido aunque es una sustancia sintetizada en nuestro cuerpo a partir de otros aminoácidos. Por tanto, la principal diferencia entre los dos grupos es que los aminoácidos esenciales deben ser ingeridos diariamente, mientras que los aminoácidos no esenciales, aunque también necesarios, podemos sintetizarlos endógenamente si no son aportados por la dieta en cantidades suficientes.

4.-FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS Nuestro organismo precisa un número considerable de complejos proteínicos. Estas proteínas se sintetizan endogenamente a partir de aminoácidos. En general, todos los aminoácidos intervienen en el mantenimiento de los biosistemas; en particular, y como constituyentes de las proteínas, cumplen las siguientes funciones: • • • • • • •

Componentes estructurales de tejidos, células y músculos. Promueven el crecimiento y reparación de tejidos y células. Contribuyen a las funciones sanguíneas. Intervienen en los procesos de síntesis de enzimas digestivos. Buen funcionamiento del sistema nervioso. Constituyentes de las hormonas esenciales para la reproducción. Intervienen en el metabolismo energético.

Adicionalmente, los aminoácidos por sí mismos también son imprescindibles por las funciones que desempeñan, ya que son indispensables para que los otros nutrientes sean correctamente absorbidos y metabolizados y son necesarios para un correcto funcionamiento de las vitaminas y de los minerales. Por lo tanto se consideran moléculas vitales, y como tales es de extremada importancia que el organismo disponga de los mismos en los niveles óptimos. 4.1.

FUNCIONES DE LOS AMINOACIDOS ESENCIALES.

4.1.1. Aminoácidos con función antiestres y antidepresiva.

• L-Isoleucina: Aminoácido esencial imprescindible para la síntesis de hemoglobina y la regulación de los niveles sanguíneos de glucosa. Interviene en la producción de energía y reparación del tejido muscular. • L-Leucina: Aminoácido esencial cuya principal función es la reducción de los niveles sanguíneos de glucosa. Interviene en el mantenimiento tisular. Provoca la liberación de insulina, hormona con efecto estimulante sobre la síntesis proteica e inhibidor sobre su degradación. • L-Valina: Considerado como estimulante natural, la L-valina ejerce un importante papel en la regeneración tisular y el balance nitrogenado. Adicionalmente, es un aminoácido necesario para la correcta fisiología del sistema nervioso y para un desarrollo y coordinación muscular adecuados, muy útil para reducir el apetito y la bulimia. La deficiencia de valina se caracteriza por defectos neurológicos cerebrales, mientras que los temblores musculares son signos característicos de la deficiencia de isoleucina. Los requerimientos de L-isoleucina, L-leucina y L-valina están incrementados en los estados de estrés, éstos incluyen procesos quirúrgicos, traumatismos, infecciones, estados febriles e inanición. Son agentes eficaces en el manejo de pacientes sometidos a cirugía y en estado de malnutrición. •

L-Triptófano / Melatonina: El triptófano interviene en

•

L-Fenilalanina: tiene acción antidepresiva y analgésica,

la síntesis de serotonina, neurotransmisor que reduce la actividad eléctrica cerebral, estabiliza el humor, la promoción del sueño y el control del estrés; actúa como estimulante de la digestión. Es beneficiosa en el mantenimiento de las células sanguíneas, cutáneas y capilares. Se ha estudiado su eficacia en el manejo de la depresión, el estrés y el alcoholismo. mejora la memoria y posee efecto antimigrañoso, estimula la síntesis de tiroxina (contribuye en el mantenimiento del equilibrio mental y del sistema nervioso). Se procesa en el tejido cerebral dando lugar a noradrenalina y dopamina, estimula los procesos de aprendizaje y memoria. Actúa como analgésico potente mejorando cefaleas, artritis y traumas, y posee efecto antidepresivo.

Mantiene niveles adecuados de endorfinas que son responsables de la sensación de bienestar, reduce el apetito desmesurado y calma el dolor.

4.1.2. Aminoácidos promotores del mantenimiento / curación. • L-Lisina: su principal función es antivírica, la clínica que indica deficiencias de lisina se caracteriza por alteraciones visuales y fatiga crónica. Es eficaz en el manejo terapéutico de la caries y otras alteraciones dentales. Promueve la síntesis de anticuerpos, es decir, estimulando el sistema inmune. Incrementa la producción de la hormoan de crecimiento arginina. • L-Metionina: contiene con un potente efecto de detoxificación tisular, es necesaria para la regeneración celular hepática y renal, es eficaz en el tratamiento de las enfermedades artríticoreumáticas. La deficiencia de este aminoácido altera el tono cutáneo, perdida de cabello y acumulación de tóxicos. Parece ser que además induce acumulación de lípidos en el hígado. Eficaz en el manejo de la enfermedad de Parkinson. Posee un efecto protector frente a las radiaciones. Es beneficiosa en los pacientes adictos a la heroína así como en aquellos pacientes sometidos a tratamiento por adicción a barbitúricos o anfetaminas • L-Treonina: Sus concentraciones plasmáticas son particularmente elevadas en los recién nacidos. Es imprescindible para la correcta función digestiva e intestinal interviene en los procesos de asimilación y absorción de los nutrientes. Posee un efecto estimulante sobre el timo, glándula relacionada con el control de la depresión. La deficiencia de L-treonina se manifiesta por alteraciones gástricas (maldigestión, pirosis) e intestinales (malabsorción) provocando malnutrición general. Ayuda en los procesos de desintoxicación y participa en la síntesis del colágeno y de la elastina.

4.1.3.

Aminoácidos esenciales en los recién nacidos. •

4.2.

L-Histidina: no es esencial en la edad adulta. Los estudios realizados indican que la L-histidina interviene en los procesos de reparación tisular, hecho que condiciona su beneficio terapéutico en el tratamiento de enfermedades como artritis reumatoide y anemia. Por su capacidad de ser transformada en histamina se considera útil en el manejo de las alergias.

FUNCIONES DE LOS AMINOACIDOS NO ESENCIALES.

Aunque igualmente imprescindibles, en condiciones de normalidad, los requerimientos de estos aminoácidos somos capaces de cubrirlos a partir de la síntesis endógena. Por el contrario, ante ciertos estados patológicos, las necesidades de éstos pueden verse incrementadas de manera que la síntesis endógena no sea satisfactoria, en estos casos pueden considerarse como aminoácidos esenciales.

4.2.1.

Aminoácidos que son substratos energéticos • L-Alanina: interviene en el metabolismo de la glucosa. Las concentraciones de L-alanina son elevadas en el tejido muscular donde actúa como sustrato energético. Es eficaz frente a la epilepsia y frente a la inmunodepresión (aminoácido estimulante del crecimiento del timo). • Acido Gamma Amino Butírico (GABA) - Acido LGlutámico - L-Glutamina: éstos intervienen en los procesos de síntesis energética. Adicionalmente, poseen acción sobre el tejido cerebral, el ácido glutámico es un neurotransmisor estimulante; el GABA, contrariamente, es relajante: mientras que la glutamina realiza varias funciones cerebrales. Los tres aminoácidos llevan a cabo su acción de una manera interrelacionada: el ácido glutámico sirve principalmente como "combustible" del cerebro y ayuda a absorber el exceso de amoníaco (afecta a las funciones cerebrales; la glutamina puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos problemas mentales (desánimo, principios de demencia senil, etc.). • L-Cisteina y Glutation: La cisteina, interviene en el metabolismo energético, forma parte de la estructura de numerosos tejidos y moléculas hormonales. La Cisteína ayuda al organismo a eliminar los metales pesados por intoxicacion. Interviene en el crecimiento y la salud del cabello y es factor de tolerancia a la glucosa. La acción combinada de cisteina y glutation resulta en un intenso efecto detoxificante, eficaz ante la intoxicación de arsénico. El glutation, por su parte, es un detoxificante hepático potente, es activa frente a tóxicos como: mercurio, radiaciones, pesticidas, herbicidas, fungicidas, plásticos, nitratos, humo de cigarrillos y anticonceptivos. También interviene en los procesos de formación de células sanguíneas y en el mantenimiento del sistema inmune. Posee un efecto neutralizante de la toxicidad inducida por quimioterapia y radioterapia de indicación oncológica. Revierten las cataratas.

4.2.2.

Aminoácidos con función detoxificante. • L-Arginina: interviene en la eliminación de urea y amonio y contribuye en la síntesis de DNA, estimula la secreción de hormona del crecimiento. Esta molécula es particularmente importante en varones; más del 80% del líquido seminal contiene arginina. Posee un efecto positivo sobre el contaje de espermatozoides, por lo que podría ser un tratamiento útil en la infertilidad masculina y reduce los niveles de colesterol. La deficiencia de arginina incluye: rojez cutánea, caída y debilidad capilar, infertilidad, alteraciones en la cicatrización de heridas, estreñimiento y acúmulo sanguíneo de tóxicos; incluso se ha relacionado con la cirrosis. • L-Ornitina: Su administración oral induce efectos biológicos similares a los producidos por la arginina, por lo que sus indicaciones son las mismas. La diferencia entre ambas es que la ornitina no forma parte de la estructura proteica. • Serina: interviene en el metabolismo de grasas y ácidos grasos así como también hace de recursor de los fosfolípidos (nutren el sistema nervioso)

4.2.3.

Aminoácidos con efecto antidepresivo. • Acido L-Aspártico o Asparagina: es un neurotransmisor que elimina el amoníaco del organismo y mejora la resistencia a la fatiga, es importante para el correcto metabolismo energético cerebral. Es componente de los edulcorantes artificiales más novedosos. Parece tener un efecto protector frente al daño inducido por las radiaciones. • L-Glicina: ayuda en los procesos de síntesis de DNA y de colágeno, así como de energía. Posee acción hipocolesterolemiante (reducciones hasta del 5%). Facilita al cuerpo la creación de masa muscular (útil para la distrofia muscular) Útil para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gástrica. • L-Tirosina: es convertida en dopamina, noradrenalina y adrenalina; estos son imprescindibles para la función del sistema nervioso simpático, es necesario en muchas proteínas, tal es el caso de las encefalinas (analgésicos naturales), tiene un posible efecto antidepresivo. Reemplaza a la codeína, anfetamina y metadona, utilizadas en la desintoxicación de la adicción a la heroína.

• Prolina: ayuda en la síntesis de neurotransmisores cerebrales relacionados con el alivio de la depresión temporal y colabora en la síntesis de colágeno.

LAS PROTEINAS En 1838 el Químico holandés Gerardus Johannes Mulder (1802–1880) denominó “proteínas” a este grupo de sustancias; estableció que “la palabra proteína se refería a un compuesto que estaba en el origen de sustancias muy distintas y, por tanto, podía ser considerado como un compuesto primario”. La palabra “proteína” proviene del griego PROTOS = primero, sustancia original de la que están hechos los seres vivos. Los seres vivos utilizan a las proteínas como materia prima para su desarrollo y control de los procesos químicos propios del metabolismo. La ingestión adecuada de proteínas favorece, entre otras cosas, la formación de musculatura, dientes, pelo, uñas, sangre, la oxigenación de las células, transporte de desechos del metabolismo, etc. , son las biomoléculas con mayor número de funciones en el organismo. Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 proteínas distintas. Son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos que desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas de todo ser vivo están determinadas mayoritariamente por su información genética. Son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva porque: a) Son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la información genética; es decir, las proteinas ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos nucléicos. b) Son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales de construcción y reparación de sus propias estructuras celulares. Sirven como fuente de energía. c) Muchas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa, reserva, etc...). Esta característica diferencia a las proteinas de otros principios inmediatos como glúcidos y lípidos que se encuentran en las células como simples sustancias inertes. .

1.-Composición Química de las Proteinas Las proteinas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas basicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc... Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados AMINOACIDOS, a los cuales podriamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares protéicos". Estos edificios

macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y regulación. Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.).

2.-Importacia de las Proteinas •

Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias.

•

En función de la cantidad de aminoácidos esenciales (Isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina), se establece la calidad de los distintos tipos de proteínas. Aquellas que contienen cantidades suficientes de cada uno de los aminoácidos esenciales son proteínas de alto valor biológico y, cuando falta un aminoácido esencial, el valor biológico de esa proteína disminuye.

•

El organismo no puede sintetizar proteínas si tan sólo faltara un aminoácido esencial. Todos los aminoácidos esenciales se encuentran presentes en las proteínas de origen animal (huevo, carnes, pescados y lácteos), por tanto, estas proteínas son de mejor calidad o de mayor valor biológico que las de origen vegetal (legumbres, cereales y frutos secos), deficitarias en uno o más de esos aminoácidos

•

Son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.

•

Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas.

•

Importantes en los mecanismos de defensa y en la coagulación sanguínea mediante la protrombina y el fibrinógeno.

•

En la regulación del metabolismo por hormonas como el glucagón y la insulina.

3.-Clasificación de las Proteinas Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos con amplia variabilidad estructural y funciones biológicas muy diversas. La variedad de proteínas es elevadísima, y para su clasificación se puede recurrir a criterios físicos, químicos, estructurales o funcionales. 3.1. El criterio físico más utilizado es la solubilidad. Así se distinguen:

a) Albúminas: proteínas que son solubles en agua o en disoluciones salinas diluidas, se coagulan con calor y precipitan en soluciones salinas saturadas. Contienen abundante azufre. Las más importantes se encuentran en la clara de huevo (ovoalbúmina), en el suero de la sangre (seroalbúmina) y en la leche (lactoalbúmina).

b) Globulinas: son proteínas que requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución, pueden ser de origen vegetal o animal, se encuentran en los tejidos blandos animales y en la sangre; en frutos y semillas. Ejm: seroglobulinas (sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas. c) Prolaminas: insolubles en agua y alcohol absoluto, solubles en solución acuosa alcohólica (70 a 80%). Son de origen vegetal. Ejm.: zeína (maíz), gliadina (trigo), hordeína (cebada). d) Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en agua y soluciones salinas diluidas. De origen vegetal. Ejm.: glutenina (trigo), orizanina (arroz). e) Histonas : solubles en agua y ácidos diluidos, presentan reacción alcalina; se encuentran en el núcleo de las células eucariotas, en timo, páncreas, riñones, leucocitos, etc. Son las proteínas responsables del empaquetamiento del ADN, forman parte de la mitad de la masa de la cromatina. Contienen azufre. f) Protaminas: son proteínas básicas, no se encuentran libres sino unidas a ácidos nucleicos (nucleoproteínas) y sólo se detectan en el núcleo celular. Se encuentran en los fluidos seminales; son solubles en agua y amoniaco diluido, fácilmente cristalizables, de peso molecular menor que las histonas. 3.2. Desde un punto de vista químico, existen dos grandes grupos de proteínas: a) Simples (Holoproteínas) : están formadas exclusivamente por aminoácidos.

b) Conjugadas (Heteroproteinas): además de aminoácidos, contienen un componente no aminoacídico, orgánico o inorgánico llamado grupo prostético, que puede ser un azúcar, un lípido, un ácido nucleico o simplemente un ión inorgánico. De acuerdo a la naturaleza del grupo prostético se subdividen en: • Glucoproteínas: glúcido. Son las proteínas de membrana, y algunas hormonas, son heterosacáridos nitrogenados, se les llama también mucopolisacáridos. Ejm.: mucinas (saliva) protegen y lubrican la mucosa gástrica. • Lipoproteínas: lípido. Se encuentran en la sangre, y los lípidos (triglicéridos, colesterol, etc) se asocian para facilitar su transporte por la sangre. • Cromoproteínas: pigmento (sustancia coloreada) que puede ser de dos clases: De naturaleza porfirínica, y no porfirínica, Contienen un metal (hierro, magnesio, cobre, etc.) al que deben sus colores característicos. Están unidos a un grupo prostético y constituyen los pigmentos respiratorios de los animales y vegetales. Ejm.: Hemoglobina (Fe), Mioglobina (hemo), clorofiloproteína (Mg) y ciertas enzimas como los citocromos (citocromo a que contiene Cu, citocromo b con un grupo hierro-protoporfirina y citocromo c con un grupo hemo).

• Fosfoproteínas: Su grupo prostético es el ácido fosfórico combinado con el hidroxilo de algunos aminoácidos que lo contienen, en especial la serina. No se coagulan por efecto del calor, pero sí por el de los ácidos. Se encuentran entre ellas la caseína de la leche y la vitelina de la yema de huevo. • Nucleoproteínas: ADN. ácidos nucleicos como grupo prostético. La más antiguamente conocida es la del timo; otras se encuentran en el páncreas, el bazo, los riñones, la levadura de cerveza, etc., otra nucleoproteína es la ribonucleasa. Los virus están constituidos en parte por nucleoproteínas. 3.3.

En cuanto a su forma molecular, las proteínas son: • Globulares: son proteínas en las que la cadena polipeptídica se enrolla sobre sí misma dando lugar a una estructura más o menos esférica y compacta.  Albúminas (ovoalbúminas, lactoalbúminas y seroalbúminas), con funciones de reserva y transportadora.  Globulinas, comprenden las a y b-globulinas, asociadas a la hemoglobina, y las γ-globulinas o inmunoglobulinas, constituyentes de los anticuerpos.  Histonas y protaminas, asociadas al ADN de los eucariotas.

• Fibrosas: son proteínas en las que hay una dimensión que predomina sobre las demás. Las proteínas fibrosas, por lo general, tienen funciones estructurales, como el colágeno, la elastina, la queratina y la fibroína 3.4.

Según su localización celular, podemos distinguir: • Proteínas solubles: son las que están en disolución en el citoplasma o en el interior de los compartimentos intracelulares. • Proteínas de membrana: son las que están, de una forma u otra, asociadas a cualquiera de las membranas presentes en la célula.

3.5.

Según su grado de asociación podemos distinguir: • Proteínas monoméricas: son proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica. • Proteínas oligoméricas: son proteínas que constan de más de una cadena polipeptídica. Las cadenas polipeptídicas que componen una proteína oligomérica se llaman subunidades, y pueden ser iguales o distintas entre sí.

4. Estructura de las Proteinas La estructura tridimensional de una proteina es un factor determinante en su actividad biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior. La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. Define la especificidad de cada proteina.

La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).

Las formas que pueden adoptar son: a) Disposición espacial estable determina formas (configuración -helicoidal y las hélices de colágeno)

en

espiral

b) Formas plegadas (configuración o de hoja plegada).

c) También existen secuencias en el polipéptido que no alcanzan una estructura secundaria bien definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios.

La ESTRUCTURA TERCIARIA está representada por los superplegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas). Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteinas adquieren su actividad biológica o función.

En la estructura terciaria los restos se van a disponer en función de su afinidad con el medio. En medio acuoso, los restos hidrófobos se sitúan hacia el interior de la molécula mientras que los restos hidrófilos lo hacen hacia el exterior. Básicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular: •

Las proteínas con conformación filamentosa suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas. Por ejemplo, tienen esta conformación: la beta-queratina,el colágeno y la elastina.

•

Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones salinas. Son globulares las enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con función transportadora.

La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricos. 5.-

Propiedades de la Proteinas Las propiedades de una proteína, incluso su carga eléctrica, dependen de los restos o radicales de los aminoácidos que quedan en su superficie y que podrán interaccionar mediante enlaces covalentes o no covalentes con otras moléculas. A continuación veremos las propiedades más importantes:

5.1.

SOLUBILIDAD

Las proteínas solubles en agua, al ser macromoléculas, no forman verdaderas disoluciones sino dispersiones coloidales. Cada macromolécula proteica queda rodeada de moléculas de agua y no contacta con otras macromoléculas gemelas con lo que no puede producirse la precipitación.

5.2.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA

Las proteinas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

5.3. DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION Pérdida de la estructura tridimensional o conformación, y por tanto también de la actividad biológica. Se produce al variar la temperatura, presión, pH, electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los puentes de hidrógeno que mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las proteínas se convierten en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el cambio es más drástico, es irreversible. La mayor parte de las proteinas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrian por debajo de los 10 a 15 ºC.

5.4.

ESPECIFICIDAD

La especificidad de las proteínas puede entenderse de dos maneras, por una parte, existe una especificidad de función. Esto es, cada proteína tiene una función concreta, diferente, normalmente, de la del resto de las moléculas protéicas. Esta es la razón de que tengamos tantas proteínas distintas, unas 100 000. Ahora bien, ciertas proteínas que realizan funciones similares en los seres vivos, por ejemplo: la hemoglobina de la sangre, presentan diferencias entre las distintas especies. Estas diferencias se han producido como consecuencia del proceso evolutivo y cada especie o incluso cada individuo, puede tener sus propias proteínas específicas. La especificidad de las proteínas dependerá por lo tanto de los sectores variables y a ellos se deben, por ejemplo, los problemas de rechazos en los transplantes de órganos.

6. Funciones de las Proteinas Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc...

6.1.

Función de reserva:

6.2.

Función Plástica, estructural o de construcción

En general las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche y gliadina del trigo. Forman parte de las estructuras corporales, suministran el material necesario para el crecimiento y la reparación de tejidos y órganos del cuerpo. P. ej. la queratina está presente en la piel, las uñas y el pelo; el colágeno está presente en los huesos, los tendones y el cartílago, y la elastina, se localiza fundamentalmente en los ligamentos.

6.3.

Función homeostática.

6.4.

Función hormonal.

6.5.

Función de transporte.

Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular, son sustancias anfóteras (pueden actuar como acido o como base) ya que ayudan a neutralizar las variaciones del PH del medio. Las hormonas son sustancias químicas que regulan procesos vitales. Algunas proteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentración de la glucosa en la sangre, la insulina y el Glucagón, que regulan el metabolismo, de los glúcidos y las hormonas segregadas por la hipófisis, (hormona de crecimiento, y otras). La adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Existen otras proteínas extracelulares que contribuyen al transporte de sustancias entre diferentes regiones en la cadena respiratoria del organismo. Así, por ejemplo: • la hemoglobina, transporta el oxígeno de la sangre de los vertebrados, • la hemocianina, lo hace en la sangre de los invertebrados • la mioglobina, en el músculo estriado; • los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (en las mitocondrias) y en la fase lumínica (en los cloroplastos), • la seroalbúmina acumula y transporta ácidos grasos, fármacos, tóxicos y otras sustancias en la sangre, • las lipoproteínas transportan el colesterol, • los triacilgliceroles y otros lípidos por la sangre, etc..

6.6.

Función defensiva.

Existen proteínas que desempeñan función de protección, como la trombina y el fibrinógeno, que contribuyen a la formación de coágulos durante una hemorragia, las inmunoglobulinas de la sangre son las que desempeñan la función defensiva como si fueran anticuerpos frente a los posibles antígenos que puedan penetrar en el organismo.

6.7.

Función de Movimiento o contráctil.

El movimiento y la locomoción de los individuos unicelulares y pluricelulares dependen de proteínas contráctiles, entre ellas la dineína que permite el movimiento de cilios y flagelos. La actina y la miosina, son filamentos proteicos formados por la asociación de subunidades globulares responsables de la contracción muscular.

6.8.

Función Enzimatica

Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular. Las enzimas son las moléculas que realizan esta función en los seres vivos. Todas las reacciones químicas que se producen en los seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas son proteínas.

6.9.

Funcion Reguladora

Algunas proteínas colaboran en la regulación de la actividad de las células. Ciertas hormonas son de naturaleza proteica (insulina, hormona del crecimiento), muchas enzimas son proteínas que favorecen múltiples reacciones orgánicas y algunos neurotransmisores tienen estructura de aminoácido o derivan de los aminoácidos y regulan la transmisión de impulsos nerviosos.

7. Síntesis de las proteínas.

Las instrucciones para la síntesis de las proteínas están codificadas en el ADN del núcleo. Sin embargo el ADN no actúa directamente, sino que transcribe su mensaje al ARNm que se encuentra en las células, una pequeña parte en el núcleo y, alrededor del 90% en el citoplasma. La síntesis de las proteínas ocurre como sigue: •

El ADN del núcleo transcribe el mensaje codificado al ARNm. Una banda del ADN origina una banda complementaria de ARNm. • El ARN mensajero formado sobre el ADN del núcleo, sale a través de los poros de la membrana nuclear y llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. Allí será leído y descifrado el código o mensaje codificado que trae del ADN del núcleo. • El ARN de transferencia selecciona un aminoácido específico y lo transporta al sitio donde se encuentra el ARN mensajero. Allí engancha otros aminoácidos de acuerdo a la información codificada, y forma un polipéptido. Varias cadenas de polipéptidos se unen y constituyen las proteínas. El ARNt queda libre.

La síntesis de las proteínas comienza por consiguiente en el núcleo, ya que allí el ADN tiene la información, pero se efectúa en el citoplasma a nivel de los ribosomas.

8. Metabolismo de las proteínas.

Digestión y metabolismo de las proteínas Las proteínas comienzan a digerirse en el estómago, donde son atacadas por la pepsina, que las divide en sustancias más simples, liberando algunos aminoácidos. En el duodeno, el jugo pancréatico y posteriormente, las enzimas del jugo intestinal completan su digestión. Los aminoácidos se absorben en el intestino delgado, pasan directamente a la sangre y llegan al hígado donde unos se almacenan y otros intervienen en la síntesis o producción de proteínas de

9. Proteínas de origen vegetal o animal Sólo asimilamos aminoácidos y no proteínas completas, el organismo no puede distinguir si estos aminoácidos provienen de proteínas de origen animal o vegetal. Comparando ambos tipos de proteínas podemos señalar: Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminoácidos, su valor biológico es mayor que las de origen vegetal, siendo más difíciles de digerir, puesto que hay mayor número de enlaces entre aminoácidos por romper. Al tomar proteínas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos también todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, ácido úrico, etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actúan como tóxicos en nuestro organismo, debido a que el metabolismo de los vegetales es distinto y no están presentes estos derivados nitrogenados. En general, se recomienda que una tercera parte de las proteínas que comamos sean de origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido sólo con proteínas vegetales. El problema de las dietas vegetarianas es que suele estar más bien en el déficit de algunas vitaminas, como la B12, o de minerales, como el hierro.

10.

Valor biológico de las proteínas

Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta. Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan.

La utilización neta de una determinada proteína, o aporte proteico neto, es la relación entre el nitrógeno que contiene y el que el organismo retiene. Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener menor valor biológico que otras proteínas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo. La cantidad de proteínas que se requieren cada día es un tema controvertido, puesto que depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el período de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros riñones, que pueden hacer variar el grado de asimilación o las pérdidas de nitrógeno por las heces y la orina. También depende del valor biológico de las proteínas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto valor biológico. Si no lo son, las necesidades serán aún mayores.

X`xhttp://www.ehu.es/biomoleculas/cibert.htm

http://www.slideshare.net/Roma29/aminoacidos-10000748 http://www.slideshare.net/mastero/aminoacidos-individuales http://www.slideshare.net/icaroly/aminoacidos-y-proteinas-13577416 http://www.slideshare.net/FJMGX/aminoacidos-7319209 http://www.slideshare.net/pahola_estefy/anabolismo-de-aminoacidos http://www.slideshare.net/dfiru/aminoacidos-y-protenas http://www.slideshare.net/syandrea/aminoacidos-y-proteinas http://www.slideshare.net/trenmx/aminocidos-y-estructura-de-lasprotenas http://www.slideshare.net/biosheli/bio2-5-proteinas http://www.slideshare.net/JessAlbertoPoloOlivella/taller-bioquimicaaminoacidos-y-proteinas-final Leticia Valdivia ([email protected])

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Los aminoácidos son nutrientes que forman la base o materia prima de las proteínas y su clasificación dependerá de si son esenciales o no lo son.