Desnaturalización Proteica
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DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
JULIANA ARBELAEZ PEDRAZA KERLIN BETANCOURT RIOS LAURA PUERTA ANA YAMILETH TAPASCO
LIC. JOHANNY AGUILLÓN
UNIVERSIDAD DEL QUINDIO. LABORATORIO BIOQUÍMICA ARMENIA Q. SEP/29/2014.
DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
Síntesis Las proteínas se caracterizan por ser cadenas polipeptidicas conformadas por secuencia de aminoácidos, en la cual su estructura se puede ver afectada por factores químicos y físicos. Se trabajó con las proteínas albumina (seres humanos), ovoalbúmina (huevo), caseína (leche). Para la observación de desnaturalización de estas proteínas se utilizó el ácido acético, ácido nítrico, gotas de solución NaOH 20% y 40%, biuret, acetato de plomo 5%, y temperatura. Finalmente, se comprobó la desnaturalización por medios físicos y químicos de estas proteínas donde volvieron a sus estructuras primarias o secundarias.
Introducción Una proteína es una o más cadenas polipeptídicas, cada clase de proteína tienen una secuencia única de aminoácidos que esta genéticamente determinada y difiere de otra proteína en cuanto al número, tipo y secuencia de aminoácidos que la conforman. Una sola proteína contiene cientos de aminoácidos de los 20 que constituyen las proteínas. Las proteínas son las biomoléculas más abundantes. Mantiene al ser vivo funcionando como una sola unidad. Constituyen el material principal de la piel, los músculos, los tendones, los nervios y la sangre. Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones químicas que ocurren en los seres vivos (Melo V. & col 2007). Los niveles estructurales de las proteínas son: primarias que es la secuencia de los residuos de aminoácidos enlazados covalentemente, describe la estructura lineal de la proteína. La estructura secundaria se refiere a la disposición espacial de los aminoácidos que están en contacto uno con otro en la secuencia lineal y que dan lugar a una estructura
tridimensional, la cadena de aminoácidos puede estar plegada a la hélice alfa o la hoja plegada beta o formar puentes de hidrogeno. La estructura terciaria que se refiere a las relaciones espaciales recíprocas que existe entre las estructuras de nivel secundaria, y esta estructura es mantenida por débiles fuerzas interatómicas como los enlaces de hidrogeno y las fuerzas de van de Waals. La estructura cuaternaria es la organización de o dos o más cadenas de polipéptidos que forman una proteína de muchas subunidades primarias, secundarias y terciarias (Horton R. & col. 1993). Desnaturalización de proteínas. La función de una proteína depende de su configuración espacial, la cual a su vez está determinada por enlaces no covalentes. Decimos que una proteína ha sido desnaturalizada cuando pierde su configuración espacial específica, y por lo tanto su actividad biológica. La fuerzas responsables de las estructuras secundarias , terciaria y
cuaternaria , pueden ser anuladas por una diversidad de manipulaciones , con la resultante perdida en su conformación . Los enlaces covalentes (peptídicos y disulfuro) a cargo de la estructura primaria de las proteínas se conservan durante la desnaturalización. La actividad biológica de la mayor parte de las proteínas es destruida por
tratamiento con ácidos o bases minerales fuertes .aplicación de color (100o C o cerca), exposición a metales pesados (Hg, Pb, Ag). Y cuando son tratados con solventes orgánicos. (Arango .J 1995). Se Comprobara el efecto de factores físicos como la temperatura y químicos (ácidos) sobre la estructura de la proteína.
Resultados Se agregó 40 ml de agua destilada a 20 ml de clara de huevo.
color, solo se tornaron más intensas (fig.3).
Desnaturalización de proteínas: Se sacaron 2 ml de cada proteína; la caseína era incolora, la ovoalbúmina presento un color amarillo muy pálido, y la caseína un color blanco. Al agregarle 5 gotas de ácido acético (incoloro) a la caseína y colocándola a una temperatura elevada, no se observaron cambios de color y textura En el caso de la ovoalbúmina, al agregar las 5 gotas de ácido acético y poner la sustancia a temperatura elevada está presento cambios, observándose pequeñas partículas blancas lo cual indico la desnaturalizacion del huevo. Por último, al realizar este mismo procedimiento pero con la proteína caseína se observó que formo un precipitado de color amarillo (Fig 1). Figura 1. Desnaturalización de proteíca con ácido acético y temperatura
Reacción xantoproteica: Se utilizaron 2 ml de cada proteína y cada una se le agregó 0.7 ml de ácido acético concentrado (incoloro), cada solución se colocó al baño maria a 100°C dando como resultado un cambio de coloración, en el caso de la albumina se observó un color amarillo pálido, en la ovoalbúmina dio un color amarillo, y la caseína cambio a un amarillo intenso (fig.2). Posteriormente, para comprobar la presencia de estas proteínas se agregaron 10 gotas de solución NaOH al 40%, donde no hubo mayor cambio de
Figura 2. Proteínas de izquierda a derecha albumina, ovoalbúmina, caseina en reacción xantoproteica.
Figura 3. Reacción Xantoproteica, muestras positivas de izquierda a derecha caseína, ovoalbúmina y albumina. Reacción de Biuret: Cada una de las muestras proteicas contenía 2 ml y a ellas se le agregaron 1.5 ml de NaOH al 20% (incoloro), en la albumina la sustancia no mostro ninguna reacción pero cuando se le agrego 5 gotas de solución sulfato cúprico al 1% se mezcló y luego se dejó reposar dando un resultado positivo pues se pudo observar un color lila. Por otro lado, cuando se agregaron 1.5 ml de NaOH al 20% a la ovoalbumina se observó la solución incolora con pequeñas partículas, luego al agregar 5 gotas de solución de sulfato cúprico al 1%, la solución dio positiva un color violeta. Por último, se agregaron 1.5 ml de NaOH al 20% a la caseína dando un color blanco, posteriormente se al agregaron 5 gotas de solución de sulfato cúprico al 1% dando como resultado positivo un color morado claro. (fig.4)(fig.5).
20%. En la albumina se le adiciono 10 gotas de acetato de plomo al 5%, se mezcló y se mostró incoloro, luego se calentó con mucho cuidado, este mostro un precipitado de color gris oscuro (fig.6). En la ovoalbumina se adiciono 10 gotas de acetato de plomo al 5%, se mezcló y también mostró una reacción incolora, luego se calentó con mucho cuidado, este mostro un precipitado de color negro (fig.7). Por último, a la caseína se le adiciono 10 gotas de acetato de plomo al 5%, se mezcló y mostró color blanco, y al calentarla con mucho cuidado, este mostro un precipitado de color café (fig.8). Fig.4 proteínas albumina, ovoalbúmina y caseína con NaOH al 20%.
Fig.5 Muestras positivas de la Reacción de biuret, proteínas de izquierda a derecha caseina, albumina y ovoalbumina.
Reacción de los Aminoácidos Azufrados (Cisteína y Metionina): Se utilizaron 2 ml de cada proteína y cada una se le agregó 1.5 ml de NaOH al
Fig.6 Reacción de Aminoácido azufrado, precipitado de albumina.
Discusión
Fig.7 Reacción de Aminoácido azufrado, precipitado de ovoalbúmina.
A
B
Fig.8 Reacción de Aminoácido azufrado, caseina A) con gotas de acetato de plomo. B precipitado. Nota no se alcanzó a tomar la foto en el tubo de ensayo porque se quebró, pero el color si era muy oscuro.
Las proteínas tienen la característica de estar formadas por cuatro estructuras (Arango L. 1995). En las cuatro pruebas realizadas a la albumina, ovoalbúmina y caseína se observó cualitativamente que se desnaturalizaron las proteínas. En la desnaturalización de la albumina utilizando la temperatura se observó menor cantidad de proteína desnaturalizada, mientras que en la caseína se observó gran cantidad de proteína desnaturalizada que se mostró en forma de precipitado. En el caso de la ovoalbúmina, en la clara de huevo se observó presencia de esta proteína; debido a que la mezcla tenía buena cantidad de clara de huevo , por lo tanto era de esperar la presencia de proteína . En la reacción xantoproteica se observó que en las tres proteínas había gran variabilidad de aminoácidos aromáticos (fenilalanina tirosina y triptófano), pero más que todo en la ovoalbumina la cual presento un color con más intensidad (indica que en el huevo hay mayor presencia de proteínas), donde se comprobó con ayuda del NaOH (verificador de que haya una verdadera presencia de proteínas) la presencia de proteínas en estas pruebas que dieron un color amarillo intenso. Gracias a la reacción de biuret se logró comprobar la presencia de enlaces peptídicos en las proteínas albumina, ovoalbúmina y caseína. Quien presento menor cantidad de enlaces peptídicos de acuerdo a la intensidad de coloración fue la ovoalbúmina porque no se dejo reposar lo suficiente mientras que la mayor fue la albumina sérica que
presento un color violeta intenso tubo mayor concentración . Se verifico que las tres proteínas experimentales en su composición contenían aminoácidos con azufre. En la reacción de los aminoácidos azufrados (cisteína y metionina) se observó cómo se formó el sulfuro de plomo (precipitados oscuros) utilizando el azufre de los aminoácidos, debido a que La estructura de las proteínas está estabilizada por diferentes tipos de enlaces y dentro de ellos está el enlace de puentes de disulfuro (Melo V, & col. 2007), donde se observó mayor presencia de estos puentes de disulfuro fue en las proteínas albumina y ovoalbúmina, mientras que en la caseína se presentó en menor cantidad.
por un ácido o temperatura va haber mayor cantidad de rompimiento de puentes de hidrogeno y de disulfulfuro de su estructura terciaria. 2.
La estructura de las proteínas está estabilizada por diferentes tipos de enlaces, como enlaces covalentes (enlace peptídico, enlace por puentes disulfuro).
3.
La desnaturalización de las proteínas se puede dar por diferentes factores, como lo son; los ácidos y la temperatura.
4.
La leche se caracteriza por tener una importante fuente de proteínas ya que se comprobó con las pruebas realizadas en el laboratorio que la caseína tiene diversidad de aminoácidos.
Conclusiones 1.
Entre más proteína haya en una sustancia que se vea afectada
Bibliografía. 1.
Melo V, & col. 2007. Bioquímica de los procesos metabólicos. 2° edición. Editorial reverte S.A. Barcelona. Pág. 77.
2.
Horton R, & col. 1993. Bioquímica. Editorial hispanoamericana S.A. México. Pág. 4.5, 22.12, 3.1
3.
Arango J. 1995. .Bioquímica. universidad del Quindío. Quindío. pg. 55
Anexos 1-¿Cuál es la parte de la célula en donde se sintetizan los aminoácidos que forman las proteínas?
R/ la parte de la célula donde se sintetizan los aminoácidos para formar las proteínas es en los ribosomas (Horton R, 1995). 2-¿menciona las principales funciones organismos vivos?
de las proteínas para la célula y los
1.
Catálisis enzimática. las enzimas son proteínas catalizadoras, capaces de aumentar las velocidades de las reacciones en factores de más de 10 12.
2.
Transporte y almacenamiento. muchos iones y moléculas pequeñas son transportados en la sangre y dentro de las células, unidos a proteínas transportadoras. el mejor ejemplo es la proteína hemoglobina que transporta oxígeno. el hierro es almacenado en diferentes tejidos por la proteína ferritina.
3.
Funciones mecánicas. a menudo, las proteínas cumplen funciones estructurales. así, la proteína colágena proporciona fuerza de tención en la piel, dientes y hueso. las membranas que rodean a las células y a los organelos celulares, también está parcialmente constituida por proteínas, las cuales desempeñan un papel tanto estructural como funcional.
4.
Movimiento. La contracción muscular se lleva a cabo por la interacción entre dos tipos de filamentos de proteína, la actina y la miosina. la miosina también posee una actividad enzimática que facilita la conversión de la energía química del ATP en energía mecánica.
5.
Protección. Los anticuerpos son proteínas , que en los mamíferos son auxiliadas por el complemento , que es un juego complejo de proteínas involucradas en la destrucción de células extrañas .
6.
Procesamiento de información. los estímulos externos a una célula , como señales hormonales o intensidad de luz , son detectados por proteínas específicas que transfieren una señal al interior de la célula . un ejemplo bien caracterizado es la proteína visual rodopsina, localizada en las membranas de las células de la retina.
7.
3-¿Por qué se utiliza la albumina como modelo para las determinaciones en esta práctica? R=/ la albumina está presente en diferentes tipos de seres vivos; por tanto a pesar de tener el mismo nombre cumple diferentes funciones según sea el
organismo. La albumina se utilizó como modelo en esta práctica debido a que de ella se derivan otras proteínas como lo es la ovoalbúmina que utilizamos del huevo también de ella se deriva la seroalbumina, lactoalbumina. Lo que sucedes es que La característica principal de la albumina es que contiene carbono, oxigeno, hidrogeno y nitrógeno (Horton R,1995) ayudando a la composición de la proteína. 4. ¿Cuál fue la muestra con mayor diversidad de aminoácidos? R=/ la muestra con mayor diversidad de aminoácidos fue la proteína caseína de la leche, en la cual cualitativamente se observó que cuando se agregaban los ácidos y las temperaturas elevada, mostraban diversidad de resultados físico como cambio de color.
JULIANA ARBELAEZ PEDRAZA KERLIN BETANCOURT RIOS LAURA PUERTA ANA YAMILETH TAPASCO
LIC. JOHANNY AGUILLÓN
UNIVERSIDAD DEL QUINDIO. LABORATORIO BIOQUÍMICA ARMENIA Q. SEP/29/2014.
DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
Síntesis Las proteínas se caracterizan por ser cadenas polipeptidicas conformadas por secuencia de aminoácidos, en la cual su estructura se puede ver afectada por factores químicos y físicos. Se trabajó con las proteínas albumina (seres humanos), ovoalbúmina (huevo), caseína (leche). Para la observación de desnaturalización de estas proteínas se utilizó el ácido acético, ácido nítrico, gotas de solución NaOH 20% y 40%, biuret, acetato de plomo 5%, y temperatura. Finalmente, se comprobó la desnaturalización por medios físicos y químicos de estas proteínas donde volvieron a sus estructuras primarias o secundarias.
Introducción Una proteína es una o más cadenas polipeptídicas, cada clase de proteína tienen una secuencia única de aminoácidos que esta genéticamente determinada y difiere de otra proteína en cuanto al número, tipo y secuencia de aminoácidos que la conforman. Una sola proteína contiene cientos de aminoácidos de los 20 que constituyen las proteínas. Las proteínas son las biomoléculas más abundantes. Mantiene al ser vivo funcionando como una sola unidad. Constituyen el material principal de la piel, los músculos, los tendones, los nervios y la sangre. Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones químicas que ocurren en los seres vivos (Melo V. & col 2007). Los niveles estructurales de las proteínas son: primarias que es la secuencia de los residuos de aminoácidos enlazados covalentemente, describe la estructura lineal de la proteína. La estructura secundaria se refiere a la disposición espacial de los aminoácidos que están en contacto uno con otro en la secuencia lineal y que dan lugar a una estructura
tridimensional, la cadena de aminoácidos puede estar plegada a la hélice alfa o la hoja plegada beta o formar puentes de hidrogeno. La estructura terciaria que se refiere a las relaciones espaciales recíprocas que existe entre las estructuras de nivel secundaria, y esta estructura es mantenida por débiles fuerzas interatómicas como los enlaces de hidrogeno y las fuerzas de van de Waals. La estructura cuaternaria es la organización de o dos o más cadenas de polipéptidos que forman una proteína de muchas subunidades primarias, secundarias y terciarias (Horton R. & col. 1993). Desnaturalización de proteínas. La función de una proteína depende de su configuración espacial, la cual a su vez está determinada por enlaces no covalentes. Decimos que una proteína ha sido desnaturalizada cuando pierde su configuración espacial específica, y por lo tanto su actividad biológica. La fuerzas responsables de las estructuras secundarias , terciaria y
cuaternaria , pueden ser anuladas por una diversidad de manipulaciones , con la resultante perdida en su conformación . Los enlaces covalentes (peptídicos y disulfuro) a cargo de la estructura primaria de las proteínas se conservan durante la desnaturalización. La actividad biológica de la mayor parte de las proteínas es destruida por
tratamiento con ácidos o bases minerales fuertes .aplicación de color (100o C o cerca), exposición a metales pesados (Hg, Pb, Ag). Y cuando son tratados con solventes orgánicos. (Arango .J 1995). Se Comprobara el efecto de factores físicos como la temperatura y químicos (ácidos) sobre la estructura de la proteína.
Resultados Se agregó 40 ml de agua destilada a 20 ml de clara de huevo.
color, solo se tornaron más intensas (fig.3).
Desnaturalización de proteínas: Se sacaron 2 ml de cada proteína; la caseína era incolora, la ovoalbúmina presento un color amarillo muy pálido, y la caseína un color blanco. Al agregarle 5 gotas de ácido acético (incoloro) a la caseína y colocándola a una temperatura elevada, no se observaron cambios de color y textura En el caso de la ovoalbúmina, al agregar las 5 gotas de ácido acético y poner la sustancia a temperatura elevada está presento cambios, observándose pequeñas partículas blancas lo cual indico la desnaturalizacion del huevo. Por último, al realizar este mismo procedimiento pero con la proteína caseína se observó que formo un precipitado de color amarillo (Fig 1). Figura 1. Desnaturalización de proteíca con ácido acético y temperatura
Reacción xantoproteica: Se utilizaron 2 ml de cada proteína y cada una se le agregó 0.7 ml de ácido acético concentrado (incoloro), cada solución se colocó al baño maria a 100°C dando como resultado un cambio de coloración, en el caso de la albumina se observó un color amarillo pálido, en la ovoalbúmina dio un color amarillo, y la caseína cambio a un amarillo intenso (fig.2). Posteriormente, para comprobar la presencia de estas proteínas se agregaron 10 gotas de solución NaOH al 40%, donde no hubo mayor cambio de
Figura 2. Proteínas de izquierda a derecha albumina, ovoalbúmina, caseina en reacción xantoproteica.
Figura 3. Reacción Xantoproteica, muestras positivas de izquierda a derecha caseína, ovoalbúmina y albumina. Reacción de Biuret: Cada una de las muestras proteicas contenía 2 ml y a ellas se le agregaron 1.5 ml de NaOH al 20% (incoloro), en la albumina la sustancia no mostro ninguna reacción pero cuando se le agrego 5 gotas de solución sulfato cúprico al 1% se mezcló y luego se dejó reposar dando un resultado positivo pues se pudo observar un color lila. Por otro lado, cuando se agregaron 1.5 ml de NaOH al 20% a la ovoalbumina se observó la solución incolora con pequeñas partículas, luego al agregar 5 gotas de solución de sulfato cúprico al 1%, la solución dio positiva un color violeta. Por último, se agregaron 1.5 ml de NaOH al 20% a la caseína dando un color blanco, posteriormente se al agregaron 5 gotas de solución de sulfato cúprico al 1% dando como resultado positivo un color morado claro. (fig.4)(fig.5).
20%. En la albumina se le adiciono 10 gotas de acetato de plomo al 5%, se mezcló y se mostró incoloro, luego se calentó con mucho cuidado, este mostro un precipitado de color gris oscuro (fig.6). En la ovoalbumina se adiciono 10 gotas de acetato de plomo al 5%, se mezcló y también mostró una reacción incolora, luego se calentó con mucho cuidado, este mostro un precipitado de color negro (fig.7). Por último, a la caseína se le adiciono 10 gotas de acetato de plomo al 5%, se mezcló y mostró color blanco, y al calentarla con mucho cuidado, este mostro un precipitado de color café (fig.8). Fig.4 proteínas albumina, ovoalbúmina y caseína con NaOH al 20%.
Fig.5 Muestras positivas de la Reacción de biuret, proteínas de izquierda a derecha caseina, albumina y ovoalbumina.
Reacción de los Aminoácidos Azufrados (Cisteína y Metionina): Se utilizaron 2 ml de cada proteína y cada una se le agregó 1.5 ml de NaOH al
Fig.6 Reacción de Aminoácido azufrado, precipitado de albumina.
Discusión
Fig.7 Reacción de Aminoácido azufrado, precipitado de ovoalbúmina.
A
B
Fig.8 Reacción de Aminoácido azufrado, caseina A) con gotas de acetato de plomo. B precipitado. Nota no se alcanzó a tomar la foto en el tubo de ensayo porque se quebró, pero el color si era muy oscuro.
Las proteínas tienen la característica de estar formadas por cuatro estructuras (Arango L. 1995). En las cuatro pruebas realizadas a la albumina, ovoalbúmina y caseína se observó cualitativamente que se desnaturalizaron las proteínas. En la desnaturalización de la albumina utilizando la temperatura se observó menor cantidad de proteína desnaturalizada, mientras que en la caseína se observó gran cantidad de proteína desnaturalizada que se mostró en forma de precipitado. En el caso de la ovoalbúmina, en la clara de huevo se observó presencia de esta proteína; debido a que la mezcla tenía buena cantidad de clara de huevo , por lo tanto era de esperar la presencia de proteína . En la reacción xantoproteica se observó que en las tres proteínas había gran variabilidad de aminoácidos aromáticos (fenilalanina tirosina y triptófano), pero más que todo en la ovoalbumina la cual presento un color con más intensidad (indica que en el huevo hay mayor presencia de proteínas), donde se comprobó con ayuda del NaOH (verificador de que haya una verdadera presencia de proteínas) la presencia de proteínas en estas pruebas que dieron un color amarillo intenso. Gracias a la reacción de biuret se logró comprobar la presencia de enlaces peptídicos en las proteínas albumina, ovoalbúmina y caseína. Quien presento menor cantidad de enlaces peptídicos de acuerdo a la intensidad de coloración fue la ovoalbúmina porque no se dejo reposar lo suficiente mientras que la mayor fue la albumina sérica que
presento un color violeta intenso tubo mayor concentración . Se verifico que las tres proteínas experimentales en su composición contenían aminoácidos con azufre. En la reacción de los aminoácidos azufrados (cisteína y metionina) se observó cómo se formó el sulfuro de plomo (precipitados oscuros) utilizando el azufre de los aminoácidos, debido a que La estructura de las proteínas está estabilizada por diferentes tipos de enlaces y dentro de ellos está el enlace de puentes de disulfuro (Melo V, & col. 2007), donde se observó mayor presencia de estos puentes de disulfuro fue en las proteínas albumina y ovoalbúmina, mientras que en la caseína se presentó en menor cantidad.
por un ácido o temperatura va haber mayor cantidad de rompimiento de puentes de hidrogeno y de disulfulfuro de su estructura terciaria. 2.
La estructura de las proteínas está estabilizada por diferentes tipos de enlaces, como enlaces covalentes (enlace peptídico, enlace por puentes disulfuro).
3.
La desnaturalización de las proteínas se puede dar por diferentes factores, como lo son; los ácidos y la temperatura.
4.
La leche se caracteriza por tener una importante fuente de proteínas ya que se comprobó con las pruebas realizadas en el laboratorio que la caseína tiene diversidad de aminoácidos.
Conclusiones 1.
Entre más proteína haya en una sustancia que se vea afectada
Bibliografía. 1.
Melo V, & col. 2007. Bioquímica de los procesos metabólicos. 2° edición. Editorial reverte S.A. Barcelona. Pág. 77.
2.
Horton R, & col. 1993. Bioquímica. Editorial hispanoamericana S.A. México. Pág. 4.5, 22.12, 3.1
3.
Arango J. 1995. .Bioquímica. universidad del Quindío. Quindío. pg. 55
Anexos 1-¿Cuál es la parte de la célula en donde se sintetizan los aminoácidos que forman las proteínas?
R/ la parte de la célula donde se sintetizan los aminoácidos para formar las proteínas es en los ribosomas (Horton R, 1995). 2-¿menciona las principales funciones organismos vivos?
de las proteínas para la célula y los
1.
Catálisis enzimática. las enzimas son proteínas catalizadoras, capaces de aumentar las velocidades de las reacciones en factores de más de 10 12.
2.
Transporte y almacenamiento. muchos iones y moléculas pequeñas son transportados en la sangre y dentro de las células, unidos a proteínas transportadoras. el mejor ejemplo es la proteína hemoglobina que transporta oxígeno. el hierro es almacenado en diferentes tejidos por la proteína ferritina.
3.
Funciones mecánicas. a menudo, las proteínas cumplen funciones estructurales. así, la proteína colágena proporciona fuerza de tención en la piel, dientes y hueso. las membranas que rodean a las células y a los organelos celulares, también está parcialmente constituida por proteínas, las cuales desempeñan un papel tanto estructural como funcional.
4.
Movimiento. La contracción muscular se lleva a cabo por la interacción entre dos tipos de filamentos de proteína, la actina y la miosina. la miosina también posee una actividad enzimática que facilita la conversión de la energía química del ATP en energía mecánica.
5.
Protección. Los anticuerpos son proteínas , que en los mamíferos son auxiliadas por el complemento , que es un juego complejo de proteínas involucradas en la destrucción de células extrañas .
6.
Procesamiento de información. los estímulos externos a una célula , como señales hormonales o intensidad de luz , son detectados por proteínas específicas que transfieren una señal al interior de la célula . un ejemplo bien caracterizado es la proteína visual rodopsina, localizada en las membranas de las células de la retina.
7.
3-¿Por qué se utiliza la albumina como modelo para las determinaciones en esta práctica? R=/ la albumina está presente en diferentes tipos de seres vivos; por tanto a pesar de tener el mismo nombre cumple diferentes funciones según sea el
organismo. La albumina se utilizó como modelo en esta práctica debido a que de ella se derivan otras proteínas como lo es la ovoalbúmina que utilizamos del huevo también de ella se deriva la seroalbumina, lactoalbumina. Lo que sucedes es que La característica principal de la albumina es que contiene carbono, oxigeno, hidrogeno y nitrógeno (Horton R,1995) ayudando a la composición de la proteína. 4. ¿Cuál fue la muestra con mayor diversidad de aminoácidos? R=/ la muestra con mayor diversidad de aminoácidos fue la proteína caseína de la leche, en la cual cualitativamente se observó que cuando se agregaban los ácidos y las temperaturas elevada, mostraban diversidad de resultados físico como cambio de color.
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