Cuestionario 19

AMINOACIDOS , ELIMINACION DEL NITROGENO

1.

Los Aminoacidos se almacenan en el organismo?

2.

De donde se obtienen los aminoacidos?

No De la dieta, de la sintesis de novo o a partir de la degradacion normal de proteinas

3.

Que incluye la primera fase del catabolismo de aminoacidos?

Remocion de los grupos amino alfa, formacion de amonio y del cetoacido alfa correspondiente

4.

Cual es la via de mayor importancia para la eliminacion de nitrogeno del organismo?

Sintesis de Urea

5.

En que se pueden convertir los esqueletos de carbono carbono de los cetoacidos alfa?

En intermediarios comunes de las vias metabolicas productores de energia

6.

Los compuestos intermediarion comunes de las vias metabolicas hasta que se metabolizan?

C02,H20,Glucosa, Acidos grasos o cuerpos cetonicos

7.

Es parte del proceso integral del metabolismo de nitrogeno en el organismo?

El catabolismo de aminoacidos

8.

De que manera ingresa el nitrogeno al cuerpo?

Aminoacidos contenidos en las proteinas de la dieta

9.

De que manera sale el nitrogeno del cuerpo?

En forma de urea, amonio y otros productos derivados del metabolismo de los aminoacidos

10. Que permite la remocion de proteinas innecesarias o anormales? La sintesis y degradacion de las proteinas del organismo

11. En que consiste el intercambio de proteina? En la hidrolisis y resintesis de entre 300 y 400 gr de proteina corporal al dia

12. Cuales son los dos sistemas enzimaticos encargados de la degradacion de las proteinas innecesarias? El mecanismo ubiquitina-proteosoma, dependiente de energia y el sistema de enzimas de lisosomas, que no depende de energia

13. Que degradan los proteosomas? Proteinas endogenas, sintetizadas en la celula

14. Que degradan los lisosomas? Proteinas extracelulares

15. Que sucede con las proteinas destinadas a la degradacion por el mecanismo de ubiquitinaubiquitina-proteosoma? Se unen de forma covalente a la ubiquitina

16. Por que ocurre esta ubiquitinizacion del sustrato? Por la union del carboxilo alfa de la glicina de la ubiquitina al grupo amino epsilon de la lisina de la proteina

17. Que genera la cadena de poliubiquitina? La adicion de unidades de ubiquitina

18. Quien reconoce a las proteinas marcadas con ubiquitina? El proteosoma

19. Que accion tiene el proteosoma sobre la proteina? La fragmenta para facilitar su degradacion a aminoacidos

20. Que requiere la degradacion selectiva de proteinas por parte del complejo ubiquitina proteosoma? Requiere ATP

21. La degradacion de proteinas es aleatoria? No

22. Cuales proteinas se degradan de manera preferencial? Las proteinas que presentan alteraciones quimicas por oxidacion o las que estan marcadaas con ubiquitina

23. Cual es la principal fuente de nitrogeno en la dieta? Las proteinas

24. Las proteinas se pueden absorber en el intestino? Por que? No, porque son muy grandes para que el intestino las absorba

25. Que deve de suceder para que las proteinas se absorban? Deven hidrolizarse hasta obtener sus aminoacods constitutivos

26. Qu Quiienes se encargan de la degradacion de las proteinas y donde se producen? Las enzimas proteoliticas y se producen en el estomago, el pancreas y el intestino delgado

27. Donde se inicia la digestion de las proteinas? En el estomago

28. Que secreta el estomago y que contiene? Jugo gastrico que contiene acido clorhidrico y una proenzima llamada pepsinogeno

29. Cual es la funcion del acido clorhidrico? Matar bacterias y desnaturalizar las proteinas para volverelas mas suscpotibles a la hidrolisis por proteasas

30. Que celulas secretan a la pepsina? Las celulas oxinticas del estomago

31. En que forma secretan a la pepsina? En forma de un cimogeno inactivo llamado pepsinogeno

32. Como se activa el pepsinogeno a pepsina? Por accion del acido clorhidrico o por la accion de otras moleculas de pepsina previamente activadas

33. Que accion tiene la pepsina? Produce la liberacion de peptidos y de algunos aminoacidos libres a partir de las proteinas de la dieta

34. Que sucede en el intestito delgado con los grandes polipeptidos producidos en el estomago? Son fragmentados a oligopeptidos y aminoacidos

35. Quienes realizan esta accion? Un grupo de proteasas pancreaticas

36. Que hormonas polipeptidicas se secretan en el tubo digestivo? La colecistocinina y la secretina

37. Que median estas hormonas? La liberacion y activacion de los cimogenos pancreaticos

38. Donde se sintetiza la enteropeptidasa y que accion realiza? Se sintetiza en las celulas del borde de cepillo de la mucosa intestinal y convierte al tripsinogeno en tripsina

39. En que individuos la digestion y la absorcion de proteinas y lipidos es incompleta? En individuos con secreccion pancreatica deficitaria

40. Que es la esteatorrea? La aparicion anormal de lipidos y proteinas en en el excremento

41. Que de grada la aminopeptidasa aminopeptidasa y para que? Degradada repetitivamente el residuo N-terminal de los oligopeptidos para producir aminoacidos libres y peptidos pequenos

42. Donde se encuentra la aminopeptidasa? En la superficie luminal del intestino

43. Que celulas absorven los aminoacidos aminoacidos libres y los dipeptidos? Las celulas epiteliales del intestino

44. Cuando se encuentran aminoacidos en la vena porta? Solo despues de un alimento consistente en proteinas

45. Como es la concentracion de aminoacidos libres en los liquidos extracelulares? Menor que su concentracion intracelular

46. Como se mantiene este gradiente de concentracion? Se mantiene mediante sistemas de transporte activo alimentados por la hidrolisis de ATP

47. Para que se requieren estos sistemas de transporte activo? Para desplazar los aminoacidos del espacio extracelular al interior de las celulas

48. Que es la cistinuria? Un transtorno hereditario donde el sistema de transporte activo es defectuoso, lo que ocaciona que la arginina, cistina, lisina y ornitina aparezcan en la orina

49. Como se expresa clinicamente la cistinuria? Se expresa con precipitacion de cistina, que forma concreciones(calculos) renales que pueden obstruir las vias urinarias

50. Que protege a los aminoacidos de la degradacion oxidativa? La presencia del grupo amino alfa

51. Para que es escencial escencial la remocion del grupo amino alfa? Para la produccin de energia a partir de cualquier aminoacido

52. Cuales son las dos fuentes de nitrogeno en la urea? Amonio y aspartato

53. Cual es el primer paso en el catabolismo de la mayoria de los aminoacidos y cuales cuales son los productos ? La transferencia de sus grupos aminos alfa al alfa cetoglutarato, y los productos son un cetoacido alfa y glutamato.

54. Que papel desempena el alfa cetoglutarato en la transaminacion? Acepta grupos amino procedentes de otros aminoacidos

55. En que se transforma el alfa cetoglutarato despues de aceptar los grupos aminos de otros aminoacidos? En glutamato

56. Que usos se le pueden dar al glutamato producido por transaminacion? Puede desaminarse en forma oxidativa o usarse como un donador de grupos amino en la sintesis de aminoacidos no escenciales

57. Quien cataliza la transferencia de grupos amino de un esqueleto de carbono a otro? Las aminotransferasas

58. Donde se encuentran las aminotransferasas? En el citosol de cas todas las celulas del organismo, en especial en el higado, rinon, intestino y musculo

59. Cuales son los dos aminoacidos que no se somenten a transaminacion en algun punto de su catabolismo? Lisina y Treonina

60. Como se denominan las aminotransferasas? De acuerdo con el donador especifico del grupo amino

61. Cual es el receptor de grupo amino mas comun? Alfa cetoglutarato

62. Que enzimas catalizan las dos reacciones mas importantes de aminotransferencia? Aminotransferasa de alanina y aminotransferasa aspartica

63. Con que otro nombre se conoce a la aminotransferasa aminotransferasa de alanina? Transaminasa glutamico-piruvica

64. Que cataliza la aminotransferasa de alanina? La transferencia de grupos amino de la alanina al alfa cetoglutarato, lo que condiciona la formacion de piruvato y glutamato

65. Como actua el glutamato? Como un colector de nitrogeno procedente de la alanina

66. Con que otro nombre se conoce a la aminotransferasa aspartica? Transaminasa glutamico-oxalacetica

67. Que accion realiza la aminotransferasa aspartica durante el catabolismo de aminoacidos? Transfiere grupos amino del glutamato al oxalacetato para formar aspartato

68. Que funcion tiene el aspartato? Fuente de nitrogeno en el ciclo de la urea

69. Que coenzima requieren las aminotransferasas? Fosfato de piridoxal

70. Como actuan las aminotransferasas para generar el fosfato de piridoxamina? piridoxamina? Transfieren el grupo amino de un aminoacido a la porcion piridoxal de la coenzima

71. Con que reacciona la forma piridoxamina de la coenzima y para que? Reacciona con un alfa cetoacido para formar un aminoacido

72. Que permite a la reaccion funcionar tanto tanto en la degradacion como en la biosintesis de aminoacidos? Una constante de equilibrio cercana a 1

73. Que son las aminotransferasas y como son sus niveles plasmaticos normales? Son enzimas intracelulares cuyos niveles normales en plasma son bajos

74. Que sugiere sugiere la presencia de niveles plasmaticos elevados de aminotransferasas? Dano en las celulas con alto contenido de aminotransferasas

75. Cuando se elevan las concentraciones plasmaticas de ALT Y AST? En casi todas las enfermedades hepaticas, en condiciones que causen necrosis celular extensa(hepatitis viral grave), dano toxico y colapso circultatorio prolongado

76. Cual de estas estas dos enzimas es mas especifica para enferemedad hepatica y cual es mas sensible? La ALT es mas especifica para enfermedad hepatica, y la AST mas sensible

77. En que enfermedades extrahepaticas los niveles plasmaticos de aminotrasferasas pueden elevarse? En infarto del miocardio o transtornos musculares

78. Quien lleva a cabo la desaminacion oxidativa? La deshidrogenasa de glutamato

79. Donde actua la deshidrogenasa de glutamato y que accion lleva a cabo? Actua primordialmente en el higado y el rinon e induce la liberacion de grupos amino en forma de amonio libre

80. Que aportan estas reacciones de liberacion de grupos amino en forma de amonio libre? Alfa cetoacidos y amonio

81. Que particularidad tiene el glutamato? Es el unico aminoacido que se somete a una desaminacion oxidativa

82. Que reacciones aportan una via para que los grupos amino de la mayoria de los aminoacidos puedan liberarse como amonio? La accion secuencial de transaminacion y la subsecuente desaminacion oxidativa

83. Que coenzimas utiliza la deshidrogenasa de glutamato? NAD o NADP

84. En que reacciones utiliza al NAD como coenzima? Desaminacion oxidativa

85. En que reacciones utiliza al NADP como coenzima? Aminacion reductiva

86. De que depende la direccion de la reaccion? De concentraciones relativas de glutamato, alfa cetoglutarato, amonio y la proporcion entre coenzimas oxidadas y reducidas

87. Quienes son los inhibidores alostericos de la deshidrogenasa de glutamato? glutamato? El ATP y el GTP

88. Quienes activan la deshidrogenasa de glutamato? El ADP y el GDP

89. Donde se encuentran los aminoacidosaminoacidos-D? En plantas y en las paredes celulares de los microorganismos

90. Donde se metabolizan los aminoacidosaminoacidos-D? En el higado

91. Que enzima cataliza la la desaminacion oxidativa de los aminoacidosaminoacidos-D? La oxidasa de los aminoacidos-D

92. Cuantos mecanismos para el transporte de amonio de los tejidos perifericos al higado y su conversion en urea hay en los humanos? Dos mecanismos

93. Que enzima se utiliza para combinar combinar amonio con glutamato y que forma? Sintetasa de glutamina y forma glutamina

94. Que es la glutamina? Una forma no toxica de transportar el amonio al higado

95. En que se degrada la glutamina en el higado y para que? Se degrada en glutaminasa para producir glutamato y amonio libre

96. Donde se utiliza el otro mecanismo de transporte? En el musculo

97. Este mecanismo de transporte que incluye y que forma? Incluye la transaminacion del piruvato para formar alanina

98. En que se convierte la alanina en el higado? En piruvato por transaminacion

99. Para que se puede usar al piruvato en el higado? Para sintetizar glucosa

100. Que es la urea? La forma principal de desecho de los grupos mino derivados de los aminoacidos

101. Que es el glutamato? Es el precursor inmediato tanto del amonio como del nitrogeno del aspartato

102. Que compuestos derivan del CO2? Carbono y oxigeno

103. Donde se produce la urea y a donde se transporta? Se produce en el higado y se transporta a los rinones

104. Como se transporta a los rinones y para que? Se transporte por medio de la sangre para ser excretada en la orina

105. Donde se llevan a cabo las dos primeras reacciones de la sintesis de urea? En la mitocondria

106. Que determina la formacion decarbamilfosfato? La hidrolisis de dos moleculas de ATP

107. Que enzima lleva a cabo la formacion de carbamilfosfato? carbamilfosfato? Sintetasa I de carbamilfosfato

108. De donde deriva el amonio que se incorpora al carbamilfosfato? De la desaminacion oxidativa del glutamato

109. Que enzima lleva a cabo esta desaminacion oxidativa? La deshidroganasa de glutamato

110. De quien se deriva el atomo de nitrogeno que sera uno de los nitrogenos de la urea? Del amonio

111. Quien es el activador alosterico de la sintasa I de carbamilfosfato? N-acetilglutamato

112. Cuales son los aminoacidos basicos que participan en el ciclo de la urea? La ornitina y la citrulina

113. Que aminoacido se regenera en cada ciclo de la urea? La ornitina

114. Que accion tiene la liberacion de fosfato de alta energia del carbamilfosfato en forma de fosfato inorganico? Dirige la reaccion hacia adelante

115. Cual es el producto de la reaccion y hacia hacia donde se tansporta? Es la citrulina y se transporta al citosol

116. Que forma la argininosuccinato? La condensacion de citrulina con el aspartato

117. Quien proporciona el segundo nitrogeno que se incorpora a la urea? El grupo amino alfa del aspartato

118. Que ocasiona la formacion de argininosuccinato? El desdoblamiento del ATP en AMP y pirofosfato

119. En que se desdobla el argininosuccinato? Se desdobla en arginina y fumarato

120. De que sirve la arginina que se forma por el desdoblamiento del argininosuccinato? Sirve como precursor inmediato de la urea

121. Para que se hidrata el fumarato producido en el ciclo de la urea? Para formar malato

122. Que cataliza la arginasa y donde se localiza esta enzima? La conversion de arginina en ornitina y urea y se localiza exclusivamente en el higado

123. Desde donde se difunde la urea y hacia donde se transporta? La urea se difunde desde el higado y se transporta en la sangre hacia los rinones

124. Que sucede con la urea una ves que llega a los rinones? Se filtra y se excreta en la orina

125. Cuales son los productos productos de la hidroxilacion de la urea por la ureasa bacteriana? CO2 y NH3

126. En que personas los niveles plasmaticos de urea estan elevados? En pacientes con insuficiencia renal

127. Que favorece una elevacion de los niveles plasmaticos de urea? Una mayor tasa de transferencia de urea de la sangre al intestino

128. Que disminuye la poblacion de bacterias intestinales que producen NH3? La administracion de neomicina

129. Cuantas moleculas de fosfato de alta energia se consumen en la sintesis de cada molecula de urea? 4

130. La sintesis sintesis de urea es irreversible y tiene un gran delta g negativa? Si

131. Quienes aportan las moleculas de nitrogeno a la urea? El NH3 libre y el aspartato

132. Quien es el precursor del nitrogeno de del amonio y el nitrogeno del aspartato? El glutamato

133. Que es el NN-acetilglutamato acetilglutamato y a partir de quien se sintetiza? Es un activador escencial de la sintasa I de carbamilfosfato y se sintetiza a partir de acetl-CoA y glutamato

134. Que sucede despues de ingerir un alimento proteinico? La concentracion intrahepatica de N-acetilglutamatose incrementa

135. Quienes son la fuente mas importante de amonio? Los aminoacidos

136. Que enzima es la encargada de formar amonio a partir de glutamina en los rinones? Glutaminasa renal

137. Que origina la aminooxidasa con las aminas y las monoaminas obtenidas de lla a dieta? Amonio

138. Cual es la via de eliminacion de amonio mas relevante? La formacion de urea en el higado

139. Constituye un almacen o deposito no toxico, ademas de una forma de transporte del amonio? Glutamina

140. Debido a que la hiperamonemia constityuye una urgencia urgencia clinica? Devido a que el amonio tiene un efecto neurotoxico directo sobre el SNC

141. Cuales son los sintomas de intoxicacion por amonio? Temblor, habla farfullante, somnolencia, vomito, edema cereral y vision borrosa

142. Que puede ocacionar el amonio en concentraciones concentraciones elevadas? Coma y muerte

143. Cuales son los dos tipos principales de hiperamonemia? Hiperamonemia adquirida e hiperamonemia hereditaria